发现细胞内新调节机制来清除不需要的蛋白

2012年8月13日 讯 /BIOON/ --在一项新研究中，美国圣裘德儿童研究医院（St. Jude Children's Research Hospital）研究人员发现与一种罕见的血管疾病相关联的一个缺陷基因让他们发现一种参与决定细胞内大概上千种蛋白的命运的机制。这一发现有助于人们深入认识体内zui为重要的调节系统之一的泛素系统。细胞利用泛素系统除去不需要的蛋白。这种系统发生问题与癌症、感染和其他疾病相关联。这项研究近期在线发表在Molecular Cell期刊上。

探索工作人员表明某种被誉为肾小球核淀粉酶质（Glomulin）的核淀粉酶质怎么样配合到种调系统软件中的某个最为关键的性酚类化合物。他俩不表明肾小球核淀粉酶质的配合的位置，有时也表明种配合怎么样关闭程序某个生化模式级联影响：种级联影响对不必须要的核淀粉酶质实现标上便将他们移除。在某项学习方案中，学习方案人发现了肾小球淀粉酶质联系到cullin-RING泛素连结酶（cullin RING ligase）的位点上并将这一位点遮遮起来住，而使受损泛素化，这之中cullin-RING泛素连结酶进行泛素箭头流程。肾小球淀粉酶质的联系位点是在 RBX1淀粉酶质上，这之中RBX1淀粉酶质是cullin-RING泛素连结酶中的有一个多组分。在前兆的探讨中，探讨员James DeCaprio和他的员工们新闻稿范文，肾小球核血清质采用构建在一起到RBX1核血清质出来了调准cullin-RING泛素接入酶。孩子 还新闻稿范文肾小球核血清质并没构建在一起到与RBX1核血清质对应的RBX2核血清质上。在此项科学深入分析中，圣裘德孩童科学深入分析医院门诊科学深入分析人工采取Xx射线尖晶石学来确实出参与活动肾小球淀粉酶与RBX1淀粉酶和cullin-RING泛素连结酶中的另一个种成分充分角色的的结构。很快的公测也是因为肾小球淀粉酶融洽地切合到RBX1淀粉酶的的表面上。这切合影响带入泛素性子的cullin-RING泛素对接酶拉运泛素。这空间结构也提醒着与圆形体细胞静脉注射崎形（glomuvenous malformation）一些联的肾小球淀粉酶甲基化该如何影响这淀粉酶切合到RBX1淀粉酶上。带入泛素蛋清质质质的cullin-RING泛素链接酶需要整合到RBX1蛋清质质质下去成功泛素化期间。研究方案的人员挖掘肾小球蛋清质质质整合到cullin-RING泛素链接酶整合到RBX1蛋清质质质上的同等位点上，因而损害泛素化。论文怎么写*小说作品David Duda教授说，“RBX1核球血清质存在地缓解着肿瘤细胞内上万个有所不同核球血清质。肾小球核球血清质意味着本身缓解这一类RBX1有关的性核球血清质的新措施。”